L-α-dipeptiden (dipeptiden) zijn lang niet zo vaak bestudeerd als eiwitten en aminozuren.Het primaire onderzoek is gedaan naar L-aspartyl-L-fenylalaninemethylester (aspartaam) en Ala-Gln (Lalanyl-L-glutamine) omdat ze worden gebruikt in populaire commerciële producten.Naast dit feit is een andere reden waarom veel dipeptiden niet grondig zijn bestudeerd, het ontbreken van effectieve productieprocessen voor de productie van dipeptiden, ook al zijn er verschillende chemische en chemo-enzymatische methoden beschreven.
Carnosine – voorbeeld van dipeptide
Tot voor kort zijn er nieuwe methoden ontwikkeld voor dipeptidesynthese waarbij via fermentatieve processen dipeptiden worden geproduceerd.Bepaalde dipeptiden hebben onderscheidende fysiologische eigenschappen, waardoor ze mogelijk de toepassing van dipeptiden op verschillende gebieden van wetenschappelijk onderzoek kunnen bespoedigen.L-α-dipeptiden bestaan uit de meest ongecompliceerde peptidebinding van twee aminozuren, maar ze zijn niet direct beschikbaar, voornamelijk vanwege de noodzaak van kosteneffectieve productieprocessen.Dipeptiden hebben echter zeer interessante functies en de wetenschappelijke informatie eromheen neemt toe.Dit laat veel onderzoekers achter met de taak om efficiëntere en kosteneffectievere processen voor de productie van dipeptiden te ontwikkelen.Wanneer dit veld vollediger wordt bestudeerd, wordt verwacht dat we veel meer kunnen leren over hoe waardevol peptiden werkelijk zijn.
Dipeptiden hebben twee basisfuncties, namelijk:
1. Een derivaat van aminozuren
2. Het dipeptide zelf
Als derivaat van aminozuren hebben dipeptiden, samen met hun aminozuren, verschillende fysisch-chemische eigenschappen, maar ze delen meestal dezelfde fysiologische effecten.Dit komt omdat dipeptiden worden afgebroken tot de afzonderlijke aminozuren in levende organismen, die verschillende fysisch-chemische eigenschappen hebben.L-glutamine (Gln) is bijvoorbeeld hittelabiel, terwijl Ala-Gin (L-alanyl-L-glutamine) hittetolerant is.
Chemische synthese van dipeptiden vindt als volgt plaats:
1. Alle functionele dipeptidegroepen zijn beschermd (behalve die welke betrokken zijn bij het creëren van de peptidebinding van aminozuren).
2. Het beschermde aminozuur van de vrije carboxylgroep wordt geactiveerd.
3. Het geactiveerde aminozuur reageert met het andere beschermde aminozuur.
4. De beschermende groepen in het dipeptide worden verwijderd.
Posttijd: 19 april 2021
